Q10.4. Aminoácidos y péptidos

Los aminoácidos son anfóteros, quirales y químicamente diversos. Sus cadenas laterales convierten una secuencia lineal en una superficie con propiedades específicas.

Curso
Q10. Bioquímica I: estructura, función y catálisis
Tipo de material
Teoría universitaria desarrollada
Actualización
2026-05-03

Objetivos de aprendizaje

Mapa del capítulo

  1. Estructura general
  2. Ionización
  3. Enlace peptídico
  4. Péptidos funcionales

Estructura general

Un alfa-aminoácido tiene grupo amino, carboxilo, hidrógeno y cadena lateral unidos al carbono alfa. Excepto glicina, los aminoácidos proteicos son quirales y pertenecen a la serie L. Las cadenas laterales pueden ser apolares, aromáticas, polares, ácidas, básicas o sulfuradas, y determinan solubilidad, carga y reactividad.

Ionización

A pH fisiológico, el grupo carboxilo suele estar desprotonado y el amino protonado. Las cadenas laterales ionizables cambian estado según pH y entorno. El punto isoeléctrico es el pH donde la carga neta promedio es cero. En una proteína, el pKa de una cadena lateral puede desplazarse por microambiente, cercanía a cargas o enterramiento.

Enlace peptídico

El enlace peptídico es una amida con resonancia: tiene carácter parcial de doble enlace, es plano y restringe rotación. La cadena se escribe de N-terminal a C-terminal. Aunque la hidrólisis de péptidos es termodinámicamente favorable, es lenta sin catalizadores, lo que permite estabilidad biológica de proteínas.

Péptidos funcionales

Péptidos pequeños pueden ser hormonas, neurotransmisores, antibióticos o señales. Su función depende no solo de secuencia sino de conformación, modificaciones y resistencia a degradación. Un cambio de un aminoácido puede alterar carga, plegamiento o reconocimiento.

Ejemplo trabajado de lectura bioquímica

A pH bajo, un aminoácido tiende a estar más protonado y cargado positivamente; al subir pH pierde protones en orden aproximado de pKa.

Errores frecuentes y cómo evitarlos

ErrorCorrección conceptual
Dibujar aminoácidos neutros en agua siemprePredominan formas zwitteriónicas.
Confundir pI con pH fisiológicoEl pI depende de la molécula.
Pensar que el enlace peptídico rota librementeSu resonancia lo vuelve plano.

Autoevaluación

  1. Clasifica cinco aminoácidos por cadena lateral.
  2. Calcula carga neta aproximada a un pH dado.
  3. Explica planaridad del enlace peptídico.

Recursos del sitio para acompañar el estudio